Фізіологія рослин і генетика 2021, том 53, № 5, 435-443, doi: https://doi.org/10.15407/frg2021.05.435

Структурна та функціональна залежність активності ФС II за окиснювального стресу

Джафарова Д.1, Ганієва Р.1, Мамедова Л.2, Агаларов Р.2, Гасанов Р.2

  1. Інститут ботаніки Національної академії наук Азербайджану, Баку
  2. Біотехнологічна лабораторія, кафедра біофізики та молекулярної біології Бакинського державного університету

Дія метилвіологену (МB) на листок гарбуза (Cucurbita pepo L.) збільшила вміст активних форм кисню (AФК), що спричинило порушення електронтранспортного ланцюга ФС II. Після обробки МВ проростки були оброблені інгібітором синтезу білка — хлорамфеніколом (XФ). Аналіз кривих індукції флуоресценції Хл a з мілісекундною затримкою (мс-ЗФ Хл a) показує зміну інтенсивності фази мс-ЗФ Хл a, можливо, в результаті інгібування утворення білка D1 de novo. Спостерігали зміни профілів білків, особливо у вмісті поліпептидів ФС II у хлоропластах залежно від дії метилвіологену та ХФ. Показано тісну кореляцію між змінами поліпептидів ФС II та зміною стаціонарної фази мс-ЗФ Хл a.

Ключові слова: Cucurbita pepo L., окисне пошкодження, мілісекундна затримка флуоресценції Хл a, активні форми кисню, метилвіологен

Фізіологія рослин і генетика
2021, том 53, № 5, 435-443

Повний текст та додаткові матеріали

У вільному доступі: PDF  

Цитована література

1. Alonso, Z., Mun, H.C., Warwick, H., Wah, S.C. & Shunichi, T. (2015). Photodamage to the oxygen evolving complex of photosystem II by visible light. Sci. Rep., 5, p. 16363. https://doi.org/10.1038/srep16363

2. Baishnab, C.T. & Ralf, O. (2012). Reactive oxygen species generation and signaling in plants. Plant Signaling & Behavior, 7 (12), pp. 1621-1633. https://doi.org/10.4161/psb.22455

3. Jafarova, J., Ganiyeva, R., Bayramova, S. & Gasanov, R. (2019). The nature of PSII reactions stability under oxidative stress. Bangladesh J. Bot., 48 (4), pp. 1029-1035. https://doi.org/10.3329/bjb.v48i4.49051

4. Ganiyeva, R.A., Kurbanova, I.M. & Dadasheva, S.B. (2000). Fluorescence of chlorophyll and polypeptide composition of thylakoids under action of NaCl and polyethyleneglycol on wheat seedlings. Physiology and biochemistry of cultured plants, 32 (4), pp. 273-278.

5. Ganieva, R.A. & Kurbanova, I.M. Stabilization of photosynthetic membranes by polystymuline K under salt stress conditions. Physiology and biochemistry of cultured plants, 2007, 39 (4), pp. 303-310.

6. Gasanov, R.A., Alieva, S., Arao, S., Ismailova, A., Katsuta, N., Kitade, H., Yamada, Sh., Kawamori, A. & Mamedov, F. (2007). Comparative study of the water oxidizing reactions and the millisecond delayed chlorophyll fluorescence in photosystem II at different pH. J. of Photochem. Photobiol., 86, pp. 160-164. https://doi.org/10.1016/j.jphotobiol.2006.08.008

7. Gaziyev, A., Aliyeva, S., Kurbanova, I., Ganiyeva, R., Bayramova, S. & Gasanov, R. (2011). Molecular operation of metals into the function and state of photosystem II. Metallomics, 3 (12), pp. 1362-1367. https://doi.org/10.1039/c1mt00100k

8. Nishiyama, Y., Allakhverdiev, S. & Murata, N. (2011). Protein synthesis is the primary target of reactive oxygen species in the photoinhibition of photosystem II. Physiol. Plant, 142, pp. 35-46. https://doi.org/10.1111/j.1399-3054.2011.01457.x

9. Oguchi, R., Terashima, I., & Chow, W.S. (2021). The effect of different spectral light quality on the photoinhibition of Photosystem I in intact leaves. Photosynthesis Research, 149, pp 83-92. https://doi.org/10.1007/s11120-020-00805-z

10. Pathak, Vinay, Prasad, A. & Pospisil P. (2017). Formation of singlet oxygen by decomposition of protein hydroperoxide in photosystem II. PLoS One, 12 (7), p. e0181732. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0181732

11. Kodru, S., Rehman, A. & Vass, I. (2020). Chloramphenicol enhances Photosystem II photodamage in intact cells of the cyanobacterium Synechocystis PCC 6803. Photosynthesis Research, 145, pp. 227-235. https://doi.org/10.1007/s11120-020-00784-1

12. Kolupaev, Yu.E. & Kokorev, A.I. (2019). Antioxidant system and plant resistance to water deficit. Fiziol. rast. genet., 2019, 51 (1), pp. 28-54. https://doi.org/10.15407/frg2019.01.028

13. Pavel, P. (2016). Production of Reactive Oxygen Species by Photosystem II as a Response to Light and Temperature Stress. Front Plant Sci., 7, p. 1950. https://doi.org/10.3389/fpls.2016.01950

14. Rantala, S., J¬rvi, S. & Aro, E.-M. (2021). Photosynthesis | Photosystem II: Assembly and Turnover of the Reaction Center D1 Protein in Plant Chloroplasts. Encyclopedia of Biological Chemistry III (Third Edition), pp. 207-214. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-809633-8.21404-0

15. Renger, G. & Renger, T. (2008). Photosystem II: the machinery of photosynthetic water splitting. Photosynthesis Research, 98,(1-3), pp. 53-80. https://doi.org/10.1007/s11120-008-9345-7

16. Takahashi, Sh. & Murata, N. (2008). How do environmental stresses accelerate photoinhibition. Trends Plant Sci., 13 (4), pp. 178-182. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2008.01.005

17. Takahashi, Sh. & Badger, M.R. (2010). Photoprotection in plants: a new light on photosystem II damage. Trends Plant Sci., 16 (1), pp. 53-60. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2010.10.001

18. Vass, I. & Cser, K. (2009). Janus-faced charge recombinations in photosystem II photoinhibition. Trends Plant Sci., 14, pp. 200-205. https://doi.org/10.1016/j.tplants.2009.01.009

19. Vass, I. (2012). Molecular mechanisms of photodamage in the Photosystem II complex. Biochim. Biophys. Acta, 1817, pp. 209-217. https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2005.04.003