en   ru   uk  
 
 
Физиология растений и генетика 2017, том 49, № 4, 293-299, doi: https://doi.org/10.15407/frg2017.04.293

ОСОБЛИВОСТІ ІНГІБУВАННЯ ІЗОФЕРМЕНТІВ α-АМІЛАЗИ ІЗ ЗЕРНА ПШЕНИЦІ ФІТАТОМ НАТРІЮ

Хакімжанов А.А., Шаншарова Д.А., Тілеген Б., Кузовлєв В.А.

  • Інститут молекулярної біології і біохімії ім. М.А. Айтхожина Міністерства освіти і науки Республіки Казахстан, Алмати
  • Алматинський технологічний університет

Встановлено особливості дії фітату натрію на активність двох основних ізоферментних груп a-амілази із зерна пшениці. Фітат більшою мірою інгібував активність a-амілази з високими значеннями ізоелектричної точки (ІЕТ) (група a-АМY1). Навпаки, ізоферменти з низькими значеннями ІЕТ (a-АМY2) слабко пригнічувались цією сполукою. Інгібувальна дія фітату на активність a-амілази за рівнем зіставна з дією відомого хелатора двовалентних металів — ЕДТА-Na2. Проте у випадку з фітатом інгібувальний ефект на окремі групи ізоферментів був більш вибірковим. Обговорено вірогідні механізми дії фітату натрію на активність a-амілази пшениці.

Ключові слова: Triticum aestivum L., a-amylase, isozymes, sodium phytate, EDTA, inhibition

Физиология растений и генетика
2017, том 49, № 4, 293-299

Повний текст та додаткові матеріали

У вільному доступі: PDF  

Цитована література

1. Gilmanov, M.K., Fursov, O.V. & Frantsev, A.P. (1981). Methods for studying plant enzymes. Alma-Ata: Nauka [in Russian].

2. Madenova, S.K., Mamyitova, N.S., Hakymzhanov, A.A., Boguspaev, K.K. & Fursov, O.V. (2013). Influence of hormones and calcium on the synthesis and secretion of a-amylase in the germ of wheat. Izv. NAN RK. Biol. med., No. 4., pp. 191-198 [in Russian].

3. Mamyitova, N.S., Hakimzhanov, A.A. & Fursov, O.V. (2014). Gibberellic and abscisic acids as regulators of the a-amylase of the embryo with the shield and aleurone layer of wheat grain. Fiziol. rast. genet., 46(2), pp. 143-150 [in Russian].

4. Bohn, L., Josefsen, L., Meyer, A.S. & Rasmussen, S.K. (2007). Quantitative analysis of phytate globoids isolated from wheat bran and characterization of their sequential dephosphorylation by wheat phytase . J. Agric. Food Chem., 55 (18), pp. 7547-7552. https://doi.org/10.1021/jf071191t

5. Bohn, L. & Meyer, A.S. (2008). Rasmussen S.K. Phytate: impact on environment and human nutrition. A challenge for molecular breeding. J. Zhejiang Univ. Sci., 9, pp. 165-191. https://doi.org/10.1631/jzus.B0710640

6. Bush, D., Sticher, L., Huystee, R., Wagner, D. & Jones, R. (1989). The calcium requirement for stabillity and enzymatic activity of two isoforms of barley aleurone a-amylase. J. Biol. Chem., 264 (32), pp.19392-19398.

7. Hidvegi, M. & Lasztity, R. (2002). Phytic acid content of cereals and legumes and interaction with proteins. Periodica Polytechnica. Ser. chem., 46, pp. 59-64.

8. Jacobsen, T. & Slotfeld-Ellingsen, D. (1983). Phytic acid and metal availability: A study of Ca and Cu binding. Cereal Chem., 60, pp. 392-395.

9. Muralikrishna, G. & Nirmala, M. (2005). Cereal a-amylase - an overview. Carbohydrate Polymers, 60, pp. 163-173. https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2004.12.002

10. Nole, J.S. (1985). Effect of phytate, pH, and acid treatment on the falling number of sound and weathered wheats. Cereal Chem., 62 (1). pp. 22-25.

11. Robyt, J.F. (2005). Inhibition, activation, and stabilization of a-amylase family enzymes. Biologia, Bratislava, 60, pp.17-26.

12. Sharma, C.K., Goel, M., Irshad, M. (1978). Myoinositolhexaphosphate as a potential inhibitor of a-amylase. Phytochemistry, 17, pp. 201-204. https://doi.org/10.1016/S0031-9422(00)94146-3