en   ru   uk  
 
 
Физиология растений и генетика 2017, том 49, № 2, 129-133, doi: https://doi.org/10.15407/frg2017.02.129

Активність нітратредуктази у біотехнологічних рослин тютюну за дії інгібіторів ферменту

Сергєєва Л.Є.

  • Інститут фізіології рослин і генетики Національної академії наук України 03022 Київ, вул. Васильківська, 31/17

Нітрати в рослинах можуть відновлюватись лише за участі ферменту нітратредуктази (НР). Методом клітинної селекції із застосуванням летальних доз вольфрамату й ванадату, що пригнічують активність НР, отримано стійкі клітинні лінії тютюну та регенеровано рослини. Визначено активність НР у листках. За нормальних умов активність НР у регенерантів була в 2—3 рази вищою, ніж у рослин дикого типу, а також проявлялася на досить високому рівні за культивування їх за наявності у поживному середовищі аніонів вольфраму і ванадію. Обговорено можливі причини отриманих ефектів.

Ключові слова: тютюн, клітинна селекція, вольфрамат, ванадат, нітратредуктаза

Физиология растений и генетика
2017, том 49, № 2, 129-133

Повний текст та додаткові матеріали

У вільному доступі: PDF  

Цитована література

1. L'vov, N.P. (1989). Molybdenum in the nitrogen assimilation in plants and microorganisms. Moscow: Nauka [in Russian].

2. Maloshenok, L.G., Uporov, I.V. & Ugarova, N.N. (2002). Catalytic abilities and luminescence spectra of fireflies Luciola mingrelica luciferase with point mutations outside the active center. Vestn. Moscow Univ. Ser. Khimia, 43. No. 6, pp. 359-362 [in Russian].

3. Naidenov, V.G., Vudmaska, M.I., Kornelyuk, A.I. & Matsuka, G. Kh. (2000). Site-directed mutagenesis of lysine residues located in the connection peptide of the nucleotide-binding domain (Rossman fold) of tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver. Biopolym. Cell, 16, No. 4, pp. 275-280 [in Russian]. https://doi.org/10.7124/bc.000571

4. Panin, N.V. (2014). Site-directed mutagenesis of penicillinase from E. coli for changing its catalytic abilities and stability (Unpublished candidate thesis). A.N. Belozersky Inst. of phys.-chem. biology Moscow, Russia, 200 p. [in Russian].

5. Sergeeva, L.E. (2000). The investigation of combined resistance of vanadium- and tungsten-resistant cell lines of tobacco. Fiziologia i biohimia kult. rastenii, 32, No. 6, pp. 49-493 [in Russian].

6. Sergeeva, L.E. (2013). Cell selection with heavy metal ions for obtaining plant genotypes with combined resistance to abiotic stresses. Kiev: Logos [in Russian].

7. Sergeeva, L.E. & Trukhanov V.A. (1997). Obtaining of plant cell lines resistant to tungsten. Fiziologia i biohimia kult. rastenii, 29, No. 1, pp. 51-55 [in Russian].

8. Mendel, R.-R. (1979). Biochemical characterization of nitrate reductase deficient cell lines of Nicotiana tabacum. Erg. Exp. Med., 34, pp. 95-96.

9. Mukund, S. & Adams, M.W.W. (1996). Molybdenum and vanadium do not replace tungsten in the catalytically active forms of the three tungstoenzymes in the hyperthermophilic archeon Pyrococcus furiosus. J. Bacteriol. Jan., 178, pp. 163-167. https://doi.org/10.1128/jb.178.1.163-167.1996

10. Murasige, T. & Skoog, F. (1962). A revised medium for rapid growth and bioassays with tobacco tissue culture. Physiol. Plant., 15, No. 13. pp. 473-497. https://doi.org/10.1111/j.1399-3054.1962.tb08052.x

11. Scholten, & H.J. Feenstra, W.J. (1986). Expression of mutant character of chlorate-resistant mutants of Arabidopsis thaliana in cell culture. J. Plant Physiol., 123, No. 1, pp. 45-54. https://doi.org/10.1016/S0176-1617(86)80065-7

12. Steffen, A. & Schieder, O. (1984). Biochemical and genetical characterization of nitrate reductase deficient mutants of Petunia. Plant Cell Rep., 3, No. 4, pp. 134-137. https://doi.org/10.1007/BF00270206

13. Vaucheret, H., Palanqui, J.C., Mourrain, P. & Elmayan, T. (1997). Nitrate reductase and nitrite reductase as a targets to study gene silencing phenomena in transgenic plants. Euphitica, 30, pp. 195-200. https://doi.org/10.1023/A:1002996818918

14. Yang, Z. & Midmore, D.J. (2005). A model for the circadian oscillations in expression and activity of nitrate reductase in high plants. Ann. Bot., 96, No. 6, pp. 1019-1026. https://doi.org/10.1093/aob/mci254