Фізіологія рослин і генетика 2023, том 55, № 3, 225-233, doi: https://doi.org/10.15407/frg2023.03.225

Поширення хiтиназних генiв у геномах стрептомiцетiв Streptomyces albovinaceus субгрупи

Поліщук Л.В.

  • Iнститут мікробіології і вірусології ім. Д.К. Заболотного, Національної академії наук України, 03143 Київ, вул. Академіка Заболотного, 154

Хітин є однією з найпоширеніших органічних сполук у природі, щороку цього азотовмісного полісахариду синтезується понад 10 гігатонн. Проте значне його накопичення у навколишньому середовищі не спостерігається через деструкцію хітиназами, переважно бактеріями. Крім того, хітинолітичні ферменти вважають можливою заміною синтетичним пестицидам, гербіцидам, інсектицидам і фунгіцидам. Так, хітинази стрептоміцетів родини глікозид-гідролаз GH19 є перспективними фунгіцидами. Штам Streptomyces griseus HUT 6037 є першим стрептоміцетом, у якого виявлено хітиназу GH19, він належить до S. griseus субклади з S. griseus клади. Мета нашої роботи полягала у визначенні поширеності у геномах стрептоміцетів з S. albovinaceus субклади (однієї з субклад S. griseus клади) генів, що детермінують хітинази родини GH19, та визначити відмінності їх молекулярної організації. Встановлено, що в геномах стрептоміцетів з S. albovinaceus субгрупи наявні, як правило, по 3 chi-гени, які детермінують хітинази родини GH19. Хітинази стрептоміцетів з S. albovinaceus субгрупи містять домени зв’язування хітину (CDD:213175, CDD:213178, CDD:444668). Доведено, що будова доменів зв’язування хітиназ може слугувати додатковим показником встановлення генетичної спорідненості стрептоміцетів. Показники ідентичності більшості 16S рРНК генів штамів стрептоміцетів досліджуваної вибірки були вищими від мінімуму (98,7 %), необхідного для визнання генетичної спорідненості штамів. Нижчі за мінімальне значення (Qc = 96 %, I = 98,1 %) показники ідентичності виявлено для 16S рРНК гена штаму S. globisporus NRRL B-2293. Крім того, у цього штаму немає послідовностей, подібних сиквенсам chi-генів, що кодують хітинази родини GH19.

Ключові слова: стрептоміцети, chi-гени, хітиназа, ідентичність, сиквенс

Фізіологія рослин і генетика
2023, том 55, № 3, 225-233

Повний текст та додаткові матеріали

У вільному доступі: PDF  

Цитована література

1. Edreva, A. (2005). Pathogenesis related proteins: research progress in the last 15 years. General and Applied Plant Physiology, 31, No. 1-2, pp. 105-124.

2. Esteban, A. Veliz, E.V., Martinez-Hidalgo, P. & Hirsch, A.M. (2017). Chitinase-producing bacteria and their role in biocontrol. AIMS Microbiology, 3, No. 3, pp. 689-705. https://doi.org/10.3934/microbiol.2017.3.689

3. Bao, L. & Yang, S-H. (2019). Microbial chitinases: properties, current state and biotechnological applications. World J. Microbiol. Biotechnol., 35, No. 9, pp. 130-144. https://doi.org/10.1007/s11274-019-2721-y

4. Wang, S.L. & Chang, W.T. (1997). Purification and characterization of two bifunctional chitinase/lysozymes extracellulary produced by Pseudomonas aeruginosa K-187 in a shrimp and crab shell powder medium. Appl. Environ. Microbiol., 63, No. 2, pp. 380-386. https://doi.org/10.1128/aem.63.2.380-386.1997

5. Wang, S.L., Shih, I.L., Liang, T.W. & Wang, C.H. (2002). Purification and characterization of two antifungal chitinases produced by the Bacillus amyloliquefaciens V656 in а shrimp and crab shell powder medium. J. Agric. Food Chem., 50, No. 8, pp. 2241-2248. https://doi.org/10.1021/jf010885d

6. Kawase, T., Saito, A., Sato, T., Kanai, R., Fujii, T., Nikaidou, N., Miyashita, K. & Watanabe, T. (2004). Distribution and phylogenetic analysis of family 19 chitinases in Actinobacteria. Appl. Environ. Microbiol., 70, No. 2, pp. 1135-1144. https://doi.org/10.1128/AEM.70.2.1135-1144.2004

7. Kawase, T., Yokokawa, S., Saito, A., Fujii, T.,Nikaidou, N., Miyashita, K. & Watanabe, T. (2006). Comparison of enzymatic and antifungal properties between family 18 and 19 chitinases from S. coelicolor A3(2). Bioscience, Biotechnology, and Biochem., 70, No. 4, pp. 988-998. https://doi.org/10.1271/bbb.70.988

8. Gupta, R., Saxena, R.K., Chaturvedi, P. & Virdi, J.S. (1995). Chitinase production by S. viridificans: its potential in fungal cell wall lysis. J. applied bacteriol., 78, No. 4, pp. 378-383. https://doi.org/10.1111/j.1365-2672.1995.tb03421.x

9. Kielak, A.M., Cretoiu, M.S., Semenov, A.V., Sorensen, S.J. & van Elsas, J.D. (2013). Bacterial chitinolytic communities respond to chitin and pH alteration in soil. Applied and Envir. Microbiol., 79, No. 1, pp. 263-272. https://doi.org/10.1128/AEM.02546-12

10. Patel, S. & Goyal, A. (2017). Chitin and chitinase: Role in pathogenicity, allergenicity and health. Int J. Biol. Macromol., 97, pp. 331-338. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2017.01.042

11. Prakash, N.A.U., Jayanthi, M., Sabarinathan, R., Kangueane, P., Mathew, L. & Sekar, K. (2010). Evolution, homology conservation, and identification of unique sequence signatures in GH19 family chitinases. J. Molecul. Evolution. 70, No. 5, pp. 466-478 https://doi.org/10.1007/s00239-010-9345-z

12. Dahiya, N., Tewari, R. & Hoondal, G.S. (2006). Biotechnological aspects of chitinolytic enzymes: a review. Applied Microbiol. Biotechnol., 71, No. 6, pp. 773-782. https://doi.org/10.1007/s00253-005-0183-7

13. Watanabe, T., Kanai, R., Kawase, T., Tanabe, T., Mitsutomi, M., Sakuda, S. & Miyashita, К. (1999). Family 19 chitinases of Streptomyces species: characterization and distribution. Microbiology, 145, No. 12, pp. 3353-3363. https://doi.org/10.1099/00221287-145-12-3353

14. Ohno, T., Armand, S., Hata, T., Nikaidou, N., Henrissat, B., Mitsutomi, M. & Watanabe, T.J. (1996). A modular family 19 chitinase found in the prokaryotic organism Streptomyces griseus HUT 6037. J. Bacteriol., 178, No. 17, pp. 5065-5070. https://doi.org/10.1128/jb.178.17.5065-5070.1996

15. Monson, A.M., Bradley, S.G., Enquist, L.W. & Cruces, G.J. (1996). Genetic homologies among S. violaceoruber strains. J. Bacteriol., 99, No. 3, pp. 702-706. https://doi.org/10.1128/jb.99.3.702-706.1969

16. Anderson, A.S. & Wellington, E.W. (2001). The taxonomy of Streptomyces and related genera. Int. J. System. Evol. Microbiol., 51, No. 3, pp. 797-814. https://doi.org/10.1099/00207713-51-3-797