Фізіологія рослин і генетика 2018, том 50, № 6, 484-498, doi: https://doi.org/10.15407/frg2018.06.484

Малатдегідрогеназна система зелених листків рослин сільськогосподарських культур за нестачі мангану й позакореневого підживлення мікроелементом

Якуба І.П., Паузер О.Б.

  • Одеський національний університет імені І.І. Мечникова 65058 Одеса, пров. Шампанський, 2

Вивчено зміни активності малатдегідрогеназ і малік-ензимів зелених листків та ізоферментного спектра малік-ензимів рослин озимої пшениці, кукурудзи, гороху, огірків, томатів за різних умов манганового живлення. Для підживлення мікроелементом застосовували передпосівне намочування насіння й обробляли листки рослин розчином сульфату мангану концент­рацією 0,05 та 0,10 %. Вміст мангану в рослинних тканинах визначали мето­дом атомно-абсорбційної спектрофотометрії, активність ферментів малатдегідрогеназної системи — у гомогенатах листків. Встановлено, що за дефіциту мангану кількість цього мікроелемента в листках рослин зменшувалась у 5—10 разів порівняно з контролем, у варіантах із позакореневим підживленням — збільшувалась в 1,5—2 рази. Відповідно змінювався вміст цукрів, цукрози, білка та хлорофілу. Вивчено вплив рівня забезпеченості рослин манганом на активність НАД- і НАДФ-залежних малатдегідрогеназ, НАД- і НАДФ-малік-ензимів, ізоферментний спектр ферментів НАД- і НАДФ-малік-ензимів. За стресових умов дефіциту мангану в С3-рослин активність малік-ензиму зменшувалась у 5—7 разів, у кукурудзи — в 2 рази. За позакореневого підживлення манганом активность ферменту зростала на 5—20 %. Встановлено, що рівень манганового живлення істотно впливає на ізоферментний спектр малік-ензимів. Отримані результати вказу­ють на можливість використання змін активності ферментів малатдегідрогеназної системи, зокрема НАДФ-МЕ, для діагностики забезпеченості рослин манганом.

Ключові слова: манган, сільськогосподарські культури, підживлення, дефіцит, малатдегідрогеназа

Фізіологія рослин і генетика
2018, том 50, № 6, 484-498

Повний текст та додаткові матеріали

У вільному доступі: PDF  

Цитована література

1. Pin'yeyru da Kaval'ye, M.A.A., Zemlyanukhin, A.A. & Yeprintsev, A.T. (1991). Malatdegidrogenaza vysshikh rasteniy. Voronezh: Izd-vo Voronezh. gos. un-ta [in Russian].

2. Ivanishcheva, V.V. & Kurganov, V.I. (1992). Fermenty metabolizma malata: kharakteristika, regulyatsiya aktivnosti i biologicheskaya rol'. Biokhimiya, 57, 5, pp. 653-662 [in Russian].

3. Martinoia, E. & Renstch, D. (1994). Malate compartmentation: responses to a complex metabolism. Annu. Rev. Plant Phisiol. Plant Mol. Biol., 45, pp. 447-467. https://doi.org/10.1146/annurev.pp.45.060194.002311

4. Musrati, r. A., Kollбrova, M., Mernik, N. & Mikulбљovб, D. (1998). Malate dehydrogenase: distribution, function and properties. Gen. Physiol. Biophys, 17, pp. 193-210.

5. Allen, M.D., Kropat, J., Tottey,S., Del Campo, J.A., & Merchant, S.S. (2007). Manganese deficiency in chlamidomonas results in loss of Photosystem II and MnSOD function, sensitivity of peroxides, and secondary phosphorus and iron deficiency. Plant Physiology, 143, pp. 263-277. https://doi.org/10.1104/pp.106.088609

6. Tesfaye, M., Temple, S.J., Allan, D.L., Vance, C.P. & Samac, D.A. (2001). Overexpression of malate dehydrogenase in transgenic alfalfa enhances organic acid synthesis and confers tolerance to aluminum. Plant Physiol, 127, pp. 1836-1844. https://doi.org/10.1104/pp.010376

7. Yudina, R.S. (2012) Malate dehydrogenase in plants: Its genetics, structure, localization and use as a marker. Advances in Bioscience and Biotechnology, 3, pp. 370-377. https://doi.org/10.4236/abb.2012.34053

8. Drinkovich, M.F., Casati, P. & Andreo, C.S. (2001). NADP-malic enzyme from plants: a unibquitous enzyme involved in different metabolic pathways. FEBS Lett., 490, 1-2, pp. 1-6. https://doi.org/10.1016/S0014-5793(00)02331-0

9. Kh'yuitt, E. (1960). Peschanyye i vodnyye kul'tury v izuchenii pitaniya rasteniy. Moskva: Izd-vo inostr. lit. [in Russian].

10. Dospekhov, B.A. (1980). Metodika polevogo opyta (s osnovami statisticheskoy obrabotki rezul'tatov issledovaniy). 3-ye izd., pererab. i dop. Moskva: Kolos [in Russian].

11. RD 52.10.556-95 (1996). Rukovodyashchiy dokument. Metodicheskiye ukazaniya. Opredeleniye zagryaznyayushchikh veshchestv v probakh morskikh donnykh otlozheniy i vzvesi. Moskva: Federal'naya sluzhba Rossii po gidrometeorologiy i monitoringa okruzhayushchey sredy [in Russian].

12. Magomedov, I.M. & Tishchenko, I.I. (1978). Metodika issledovaniya glavnykh fermentov S4 fotosinteza. Trudy po prikladnoy genetike, botanike i selektsii, 61, iss. 3, pp. 105-110 [in Russian].

13. Yermakov, A.I., Arasimovich, V.V. & Yarosh, N.P. (Eds.) (1989). Metody biokhimicheskogo issledovaniya rasteniy. Leningrad: Agropromizdat [in Russian].

14. Belyayeva, D.K. (red.) (1977). Genetika izofermentov. Moskva: Nauka [in Russian].

15. Yakuba, I.P. & Pauzer, O.B. (2009). Margantsevoye pitaniya rasteniy i puti yego uluchsheniya. Fiziologiya rasteniy: problemy i perspektivy razvitiya: F50 v 2 t. NAN Ukrainy, In-t fiziologii rasteniy i genetiki, Ukr. t-vo fiziologov rasteniy; glav. red. V.V.Morgun. Kiyev: Logos, Vol.1. pp. 306-318 [in Ukrainian].

16. Rudakova, E.V., Karakisa, K.D. & Sidorshina, T.N. (1987). Mikroelementy: postupleniye, transport i fiziologicheskiye funktsii v rasteniyakh. Kyiv: Nauk. dumka [in Russian].

17. Ascher-Ellis, J.S., Graham, R.D., Hollamby, G.J., Paul, J., Davies, P., Huang, C., Pallotta, M.A., Howes, N., Khabaz-Saberi, H., Jefferies, S.P., & Moussavi-Nik, M. (2001). Micronutrients. Application of Physiology in wheat breeding. Mexico D.F.:CIMMYT, pp. 219-240.

18. Graham, R.D. & Stangoulis, C.R. (2003). Trace element uptake and distribution in plants. Amer. Soc. Nutr. Sci., 133, 5, pp. 1502-1505.

19. Lai, L.B., Wang, L. & Nelson, T.M. (2002) Distinct but conserved functions for two chloroplastic NADP-malic enzyme isoforms in C3 and C4 Flaveria species. Plant Physiol., 128, pp. 125-139. https://doi.org/10.1104/pp.010448

20. McGonigle, B. & Nelson, T. (1995). C4 isoform of NADP-malate dehydrogenase (cDNA cloning and expression in leaves of C4, C3 and C3-C4 intermediate species of Flaveria). Plant Phisiol., 108, 3, pp.1119-1126. https://doi.org/10.1104/pp.108.3.1119

21. Etienne, C., Moing, A., Dirlewander, E., Raymond, P., Monet, R. & Rotham, C. (2002). Isolation and characterization of six peach cDNAs encoding key proteins in organic acid metabolism and solute accumulation: involvement in regulating peach fruit activity. Physiologia Plantarum, 114, 2, pp. 259-270. https://doi.org/10.1034/j.1399-3054.2002.1140212.x